广东医学院
《生物化学与分子生物学》理论课教学大纲
(2007年8月修订)
(供临床医学、预防医学、口腔医学、法医学、
心理医学、麻醉、医学影像等本科专业使用)
广东医学院临床医学等本科专业《生物化学与分子生物学》理论教学分为两部分讲授，第一部分为生物化部分，第二部分为分子生物学部分。
学时分配：理论授课总学时85学时，第一部分为生物化部分，53学时；第二部
分为分子生物学部分，32学时。
教 材：中国科学院教材建设专家委员会规划教材、全国高等医学院校规划教材《生物化学》（案例版）第一版（刘新光主编）。
第一部分 生物化学
第1章 绪 论
学习要求：
一、了解生物化学发展史
二、了解生物化学研究的主要内容
二、了解生物化学与医学的关系
第2章 蛋白质的结构与功能
学习内容：
一、蛋白质的分子组成
1．氨基酸 结构与分类
2．肽 肽键与肽链
二、蛋白质的分子结构
1．蛋白质的一级结构 概念
2．蛋白质的二级结构 α螺旋、β折叠概念
3．蛋白质的三级结构
4．蛋白质的四级结构
5．蛋白质的分类
三、蛋白质结构与功能的关系
1．蛋白质一级结构与功能的关系
2．蛋白质空间结构与功能的关系 肌红蛋白和血红蛋白分子结构，别构效应
四、蛋白质的理化性质及其分离纯化
1．蛋白质的理化性质 蛋白质的变性
2．蛋白质的分离和纯化
3．蛋白质的含量测定与纯度鉴定
4．多肽链中氨基酸序列分析
5．蛋白质空间结构测定
学习要求：
一、掌握蛋白质的基本组成单位——20种L-α-氨基酸，氨基酸的通式与结构特点。掌握氨基酸的两性解离和紫外吸收性质。掌握肽键及多肽链的连接方式，了解生物活性肽。
二、掌握蛋白质的分子结构，包括肽单元及一级、二级结构，（α-螺旋、β-折叠），三级、四级结构概念和维持键。掌握模序、结构域概念。
三、熟悉蛋白质各级结构与功能关系，熟悉血红蛋白的分子结构。血红蛋白空间结构与运氧功能关系。掌握协同效应、别构效应的概念。
四、掌握蛋白质两性电离、亲水胶体、变性、紫外吸收等性质及相关概念，熟悉蛋白质分离纯化方法和依据的性质。了解多肽链氨基酸测序的原理。
第4章 酶
学习内容：
一、概述
1．酶的概念 核酶、脱氧核酶的概念
2．酶的命名与分类
3．酶的化学本质
二、酶的分子结构与功能
1．酶的分子组成
2．酶的活性中心
三、酶促反应的特点与机制
1．酶促反应的特点 催化作用，酶的专一性
2．酶促反应的机制 酶-底物复合物
四、酶促反应动力学
1．底物浓度对反应速度的影响 Km和Vmax的概念
2．酶浓度对反应速度的影响
3．温度对反应速度的影响 最适温度
4．pH对反应速度的影响 最适pH
5．抑制剂对反应速度的影响 不可逆抑制，可逆抑制
6．激活剂对反应速度的影响
7．酶活性测定与酶活性单位
五、酶的调节
1．酶活性的调节 别构效应和协同效应，酶的共价修饰，酶原的激活
2．酶含量的调节
3．同工酶 概念
六、酶与医学关系
1．酶与疾病的关系
2．酶在医学上的其他应用
学习要求：
一、掌握酶的概念；酶的专一性及分类；酶的催化机制。掌握结合酶、辅酶与辅基的概念；熟悉结合酶中辅酶、金属离子的作用。掌握活性中心、必需基团的概念；
二、掌握酶的特异性，酶反应特点。了解酶-底物中间复合物学说。
三、掌握影响酶催化速度的因素，米氏常数Km，最大反应速度Vmax概念及意义；最适pH,最适温度；竞争性抑制剂结构作用特点；熟悉不同类型可逆抑制作用的动力学特点。
四、掌握关键酶、变构酶的概念。酶活性变构调节的机理，共价修饰的概念。熟悉协同效应的概念。掌握酶原、酶原激活的概念；同工酶的概念；熟悉酶蛋白合成诱导与阻遏概。
五、了解酶与医学的关系。
第5章 维生素与微量元素
学习内容：
一、脂溶性维生素
脂溶性维生素A、D、E、K
二、水溶性维生素
B族维生素8种、维生素C和硫辛酸
三、微量元素
微量元素铁、碘、铜、锌、轱、锰、硒、氟
学习要求：
一、掌握维生素的概念、分类。
二、掌握各种维生素的缺乏症并了解其机制。
三、掌握B族维生素与辅酶的关系及功能。
四、熟悉脂溶性维生素的来源、生理功能，了解其化学本质。
五、熟悉B族维生素的化学结构特点、性质与生理功能；熟悉维生素C的化学
结构特点、性质与生理功能；
六、掌握微量元素的定义、种类。
七、熟悉各类微量元素的需要量、功能及缺乏症。
第6章 生物氧化
学习内容：
一、生成ATP的氧化体系
1．呼吸链 电子传递链，ATP合成酶
2．氧化磷酸化 概念
3．影响氧化磷酸化的因素
4．ATP ATP循环与高能磷酸键，ATP的利用，其他高能磷酸化合物
5．通过线粒体内膜的物质转运
二、其它氧化体系
需氧脱氢酶、氧化酶、过氧化物酶体的氧化酶、
超氧化物歧化酶、微粒体氧化酶
学习要求：
一、掌握电子传递链的概念，组分，排列顺序，两条电子传递链。
二、掌握底物水平磷酸化与氧化磷酸化的概念。
掌握ATP合成偶联部位。熟悉ATP合酶结构，ATP合成偶联机理。熟悉影响氧化磷酸化的因素。
三、熟悉ATP循环，高能磷酸键类型，贮存和转移。
四、掌握NADH转运的两种穿梭机制。熟悉ATP/ADP转运。
五、熟悉过氧化物酶、SOD和加单氧酶。了解其它氧化体系酶类。
第7章 糖代谢
学习内容：
一、概述
1．糖的生理功用
2．糖的消化吸收
3．糖的代谢概况
二、糖的无氧分解
1．糖酵解的反应过程 基本途径，关键酶
2．糖酵解的调节
3．糖酵解生理意义
三、糖的有氧氧化
1．糖有氧氧化的反应过程 基本途径，关键酶，三羧酸循环的生理意义
2．糖有氧氧化生成ATP
3．有氧氧化的调节
4．巴斯德效应
四、磷酸戊糖途径
1．磷酸戊糖途径的反应过程
2．磷酸戊糖途径的调节
3．磷酸戊糖途径的生理意义
五、糖异生
1．糖异生途径
2．糖异生的调节
3．糖异生的生理意义
4．乳酸循环
六、糖原的合成与分解
1．糖原的合成代谢
2．糖原的分解代谢
3．糖原合成与分解的调节
4．糖原累积症
七、血糖及调节
1．血糖的来源和去路
2．血糖水平的调节 胰岛素，胰高血糖素，糖皮质激素调节
3．血糖水平异常
学习要求：
一、掌握糖的生理功能，消化吸收过程、部位和酶类。
二、掌握糖酵解的主要过程，关键酶，调节方式，生理意义。
三、掌握糖的有氧氧化的主要过程，关键酶，调节方式，生理意义。掌握三羧酸 循环的过程，特点，意义及调节。
四、掌握磷酸戊糖途径氧化阶段过程，NADPH和5-磷酸核糖产生的生理意义。
五、掌握糖原合成分解的基本过程，关键酶，调节方式。肌糖原和肝糖原代谢的异同。
六、掌握糖异生的概念，基本过程，生理意义；乳酸循环的概念。了解糖异生调节特点。
七、掌握血糖概念，血糖的来源去路，胰岛素对血糖的调节机理。熟悉胰高血糖素、糖皮质激素升高血糖机理。了解血糖水平异常。
专题课内容：糖尿病与物质代谢异常
第8章 脂类代谢
学习内容：
一、脂类生理功能，脂类的消化和吸收
二、不饱和脂酸的命名及分类
三、甘油三酯代谢
1．甘油三酯的合成代谢 合成部位，合成原料，合成基本途径
2．甘油三酯的分解代谢 脂肪动员，脂肪分解代谢，脂肪酸的β-氧化，酮体的生成、利用和生理意义
3．脂肪酸的合成代谢 合成部位，合成原料，合成基本过程
4．多不饱和脂肪酸的重要衍生物—前列腺素、血栓噁烷及白三烯
四、磷脂的代谢
1．甘油磷脂的代谢 甘油磷脂基本结构与分类，合成部位和合成原料
2．鞘磷脂的代谢
五、胆固醇代谢
1．胆固醇合成 部位和合成原料，胆固醇合成的调节
2．胆固醇的转化 类固醇激素生成
六．血浆脂蛋白代谢
1．血脂 组成及含量
2．血浆脂蛋白的分类、组成及结构
3．载脂蛋白 种类及其作用
4．血浆脂蛋白代谢 概况
5．血浆脂蛋白代谢异常 高脂蛋白血症
学习要求：
一、掌握脂肪消化吸收的条件，胆汁酸盐及辅脂酶的作用，乳糜微粒的形成。熟悉脂类消化吸收过程。了解脂类的分类功能。
二、掌握甘油三酯合成过程。脂肪动员的概念，限速酶及调节。掌握甘油代谢及脂肪酸β-氧化的全过程，关键酶及能量生成。
掌握酮体的概念，合成及利用的部位、过程和生理意义。
掌握脂肪酸合成的原料，关键酶及调节。必需脂肪酸的概念。熟悉脂肪合成过程。了解脂酸其它氧化的方式，不饱和脂肪酸的重要衍生物。
三、掌握磷脂的分类、甘油磷脂的合成及降解途径。了解鞘脂的分类、合成。
四、掌握胆固醇合成代谢的原料、关键酶及调节。胆固醇的转化。
五、掌握血浆脂蛋白分类及组成，载脂蛋白生理功用。四种脂蛋白的代谢概况。了解高脂蛋白血症的分型及血脂异常。
专题课内容：高脂血症分类及临床特征
第9章 氨基酸代谢
学习内容：
一、蛋白质的营养作用
1．蛋白质营养的重要性
2．蛋白质的需要量和营养价值
二、蛋白质的消化、吸收与腐败
1．蛋白质的消化
2．氨基酸的吸收
3．蛋白质的腐败作用
三、氨基酸的一般代谢
1．体内蛋白质的转换更新
2．氨基酸的脱氨基作用
3．α-酮酸的代谢
四、氨的代谢
1．体内氨的来源
2．氨的转运
3．尿素的生成
五、个别氨基酸的代谢
1．氨基酸的脱羧基作用
2．一碳单位的代谢
3．含硫氨基酸的代谢 概况
4．芳香族蛋氨酸的代谢 苯丙氨酸和酪氨酸代谢
5．支链氨基酸的代谢
学习要求：
一、掌握氮平衡及必需氨基酸的概念，熟悉蛋白质的生理功能。
二、掌握蛋白质的腐败作用及腐败产物。熟悉蛋白质消化中各种酶的作用及γ-谷氨酰基循环。
三、掌握氨基酸脱氨基作用方式：转氨基，L-谷氨酸氧化脱氨基，联合脱氨基，基本过程。熟悉α-酮酸代谢概况。
四、掌握氨的来源和去路，氨的转运过程，丙氨酸-葡萄糖循环。掌握尿素生成鸟氨酸循环的过程、部位及调节。
五、掌握氨基酸脱羧基作用，生成的生理活性物质。
六、掌握一碳单位的概念、载体及生理功能。
七、掌握活性甲基的形式。熟悉甲硫氨酸循环和肌酸合成。了解由苯丙氨酸和酪氨酸生成的生理活性物质。
专题课内容：高血氨的机理与临床。
第10章 核苷酸代谢
学习内容：
一、核酸的酶促降解
二、嘌呤核苷酸代谢
1．嘌呤核苷酸的合成代谢
2．嘌呤核苷酸的分解代谢
3．嘌呤核苷酸的代谢异常及抗代谢物
三、嘧啶核苷酸代谢
1．嘧啶核苷酸的合成代谢
2．嘧啶核苷酸的分解代谢
3．嘧啶核苷酸的代谢异常及抗代谢物
学习要求；
一、掌握嘌呤核苷酸从头合成途径：概念、原料、关键酶及过程。熟悉核苷酸生物功能、嘌呤核苷酸补救合成途径。了解核酸的消化。
二、掌握脱氧核苷酸的生成，核糖核苷酸还原酶的成分。
三、掌握嘌呤核苷酸分解代谢终产物；熟悉嘌呤核苷酸抗代谢物作用。痛风症的原因及治疗原则。
四、掌握嘧啶核苷酸从头合成途径：概念、原料、关键酶及过程。掌握脱氧胸腺嘧啶核苷酸的生成。
五、熟悉嘧啶核苷酸补救合成途径，嘧啶核苷酸抗代谢物作用。
六、熟悉核苷酸的转变关系。核苷酸合成调节的基本方式。
第11章 物质代谢的联系与调节
学习内容：
一、物质代谢的特点
二、物质代谢的相互联系
1．在能量代谢上的相互联系
2．糖、脂和蛋白质及核苷酸代谢之间的相互联系
三、组织、器官的代谢特点
四、代谢调节
1．细胞水平的代谢调节
2．激素水平的代谢调节
3．整体调节
学习要求：
一、熟悉体内物质代谢的特点。
二、掌握糖、脂肪、蛋白质三大物质在能量代谢，物质代谢间的相互影响和互相转化机制。熟悉主要组织器官的代谢特点。
三、掌握细胞水平代谢调节概念，关键酶、酶的变构调节、酶的化学修饰调节概念、生理意义和特点。熟悉饥饿和应激时机体的整体调节概况。了解酶量调节和激素水平调节概念。
第18章 血液的生物化学
学习内容：
一、血浆蛋白
1．血浆蛋白质分类与性质 来源，多态性
2．血浆蛋白质的功能
二、血液凝固（本节内容划归生理学，生化不讲。）
三、血细胞代谢
1．红细胞的代谢特点 血红蛋白的合成，成熟红细胞的代谢特点
2．白细胞的代谢
学习要求：
一、掌握血浆蛋白的功能。熟悉血浆蛋白的分类和主要性质。
三、掌握红细胞糖代谢特点。2，3-二磷酸甘油酸旁路，NADH和NADPH的功能。
四、掌握血红素合成原料、关键酶、主要过程。熟悉血红素合成调节，白细胞的代谢。
第19章 肝的生物化学
学习内容：
一、肝在物质代谢中的作用
1．肝在糖代谢中的作用
2．肝在脂类代谢中的作用
3．肝在蛋白质代谢中的作用
4．肝在维生素代谢中的作用
5．肝在激素代谢中的作用
二、肝的生物转化作用
1．生物转化的概念
2．生物转化反应的类型
3．影响生物转化作用的因素
三、胆汁和胆汁酸盐
1．胆汁
2．胆汁酸的代谢与功能 生成及生理作用
四、胆色素的代谢与黄疸
1．胆红素的生成
2．胆红素在血液中的转运
2．胆红素在肝细胞内的代谢
3．胆红素在肠中的转变 胆色素的肠肝循环
4．血清胆红素与黄疸
学习要求：
一、掌握肝脏在糖、脂类和蛋白质代谢中重要作用。熟悉肝在维生素、激素代谢中的作用。
二、掌握生物转化作用的概念。掌握肝生物转化反应的类型，加单氧酶系组成、作用，结合反应的种类，结合基团活性供体、酶类。熟悉影响生物转化因素。
三、掌握胆汁酸分类，初级胆汁酸合成，胆汁酸肠肝循环。了解胆汁酸功能。
四、掌握胆色素生成、转运过程。掌握胆红素在肝脏转变。掌握胆红素肠道中变化，胆色素肠肝循环，游离胆红素与结合胆红素。熟悉黄疸的概念，各型黄疸的病因及临床特征。
第16章 细胞信号转导
学习内容：
一、信息物质
1．细胞间信息物质
2．细胞内信息分子
二、受体
1．受体的概念与分类
2．受体的一般结构及功能
3．受体作用的特点
4．受体活性的调节
三、信息的转导途径
1．膜受体介导的信息转导 蛋白激酶A通路，蛋白激酶G通路，酪氨酸蛋白激酶通路，蛋白激酶C通路
2．胞内受体介导的信息转导
四、信息转导途径的相互交互联系
五、信息转导异常与疾病
1．信息转导障碍与疾病发生
2．受体病
学习要求：
一、信息物质 熟悉细胞间信息物质的概念，了解细胞间信息物质的分类及其特点。熟悉细胞内信息物质、第二信息的概念。
二、受体 掌握受体的概念及其分类、化学本质。 熟悉受体与配体作用的特点。了解受体活性的调节作用。
三、信息的传递途径 掌握信息传递进入细胞内的两种传递方式（膜受体介导的信息传递和细胞内受体介导的信息传递）。 熟悉细胞膜受体介导的 5 条信息传递途径的大致过程，包括蛋白激酶A通路，蛋白激酶G通路，酪氨酸蛋白激酶通路，蛋白激酶C通路。了解细胞内受体介导的信息传递途径。
四、信息传递途径的交互联系 了解信息传递的交互联系特点。
五、信息传递与疾病 了解信息传递的异常与疾病的关系。
专题课内容：细胞因子的信号转导途径。
第二部分 分子生物学
第3章 核酸的结构与功能
学习内容：
一．核酸的化学组成及一级结构 基本组成单位——核苷酸
1．核苷酸 碱基成分，戊糖与核苷，结构与命名
2．核酸的一级结构 寡核苷酸和核酸（DNA和RNA）
二、DNA的空间结构与功能
1．DNA的二级结构——双螺旋结构模型 DNA碱基组成规律
2．DNA的超螺旋结构及其在染色质中的组装
3．DNA的功能
三、RNA的结构与功能
1．信使RNA的结构与功能 遗传密码
2．转运RNA的结构与功能
3．核糖体RNA的结构与功能
4．其它小分子RNA及RNA组学
四、核酸的理化性质、变性和复性及其应用
1．核酸的一般理化性质
2．DNA的变性
3．DNA的复性与分子杂交 核酸探针
五、核酸的分离与纯化
1．核酸分离与纯化的一般原则
2．核酸的分离与纯化
3．核酸含量测定与纯度鉴定
4．核酸序列分析（DNA自动测序） 化学裂解法，DNA链末端合成终止法
六、核酸酶
学习要求：
一、掌握核苷酸分子组成及结构，DNA、RNA组成的异同。
二、掌握核酸（DNA、RNA）的一级结构，连接键。
三、掌握DNA双螺旋结构模式的要点，DNA的超螺旋结构和功能。
四、掌握tRNA、mRNA、rRNA的组成、结构特点。
五、熟悉以下概念：融解温度、增色效应、DNA复性、核酸分子杂交。
六、熟悉核酸序列分析技术原理。
七、熟悉核酸酶的种类及其功能。
专题课内容：原核生物与真核生物基因组特点。
第12章 DNA的生物合成（复制）
学习内容：
一、复制的基本规律
1．半保留复制 实验依据和意义
2．双向复制
3．复制的半不连续性
二、DNA复制的酶学和拓扑学变化
1．复制的化学反应
2．DNA聚合酶
3．复制保真性的酶学依据
4．复制中的解链和DNA分子拓扑学变化
5．DNA连接酶
三、DNA生物合成过程
1．原核生物的DNA生物合成
2．真核生物的DNA生物合成
四、逆转录和其他复制方式
1．逆转录病毒和逆转录酶
2．逆转录过程
3．逆转录研究的意义
4．滚环复制和D环复制
五、DNA损伤（突变）与修复
1．突变的意义
2．引发突变的因素
3．突变的分子改变类型
4．DNA损伤的修复
学习要求：
一、掌握中心法则、基因表达、半保留复制的概念。
二、掌握参与DNA复制的主要物质及其作用机理。掌握DNA聚合酶作用特点，原核生物和真核生物DNA聚合酶的异同。掌握拓补异构酶、引物酶作用。熟悉DNA复制的方向性、保真性。熟悉连接酶作用机理。
三、掌握DNA复制过程及各阶段的特点。掌握端粒和端粒酶概念及作用。熟悉复制起始和冈崎片段、引发体、负超螺旋概念，形成。了解滚环复制过程。
四、掌握逆转录概念、作用过程。掌握逆转录酶作用特点、生物学意义及应用。熟悉滚环复制和D环复制方式。
五、掌握突变概念，DNA损伤的类型，切除修复的基本原理；熟悉突变的意义、引发因素。熟悉光修复、SOS修复及重组修复的概念。
专题课内容：端粒与端粒酶。
第13章 RNA的生物合成（转录）
学习内容：
一、转录的模板和酶
1．转录模板
2．RNA聚合酶
3．RNA聚合酶与模板的辨认结合
二、转录过程
1．原核生物的转录过程
2．真核生物的转录过程
三、RNA的转录后修饰
1．真核生物新生mRNA的剪接和修饰
2．tRNA的转录后加工
3．rRNA的转录后加工
4．核酶
5．小RNA干扰现象
四、转录和复制的比较
学习要求：
一、掌握转录的概念，不对称转录、模板链、编码链。掌握原核生物RNA聚合酶全酶，核心酶的组成和作用。掌握真核生物RNA聚合酶的主要类型和产物。
二、掌握RNA聚合酶与模板辨认结合。掌握原核转录起始。熟悉真核转录因子，转录前起始复合物。熟悉延长与原核两类转录终止过程。
三、掌握真核基因的断裂基因、内含子、外显子的概念。掌握mRNA、tRNA转录后的加工方式。熟悉内含子剪接机制，rRNA的加工过程，核酶结构、作用特点。
四、熟悉核酶的概念，结构、作用特点。
五、掌握复制与转录的异同。
专题课内容：内含子与RNA的剪接，mRNA的编辑。
第14章 蛋白质的生物合成（翻译）
学习内容：
一、蛋白质生物合成体系
1．mRNA是蛋白质合成的模板 遗传密码
2．核蛋白体是蛋白质合成的场所
3．tRNA是蛋白质合成的搬运工具
二、蛋白质生物合成过程
1．翻译的起始
2．肽链的延长
3．翻译的终止
三、翻译后加工及蛋白质运输
1．新生肽链的折叠
2．一级结构的修饰
3．空间结构的修饰
4．蛋白质的靶向输送
四、蛋白质生物合成的干扰和抑制
1．毒素类蛋白质合成阻断剂
2．抗生素类阻断剂
3．其他蛋白质合成阻断剂
学习要求：
一、掌握翻译的概念及参加蛋白质生物合成的物质，mRNA、tRNA及核糖体的结构和翻译中作用，氨基酰- tRNA的生成。熟悉遗传密码的特点。
二、掌握原核及真核生物翻译的基本过程，起始阶段，延长阶段的三个步骤：注册，成肽，转位，终止阶段。熟悉起始因子、延长因子和释放因子的种类和作用。掌握原核、真核翻译过程异同。
三、掌握多聚核糖体的概念、意义。掌握翻译后加工的概念及加工方式。熟悉高级结构修饰，一级结构修饰。熟悉蛋白质合成后靶向输送。
四、熟悉常用抗生素等物质抑制翻译的机理。
专题课内容：1.蛋白质合成中翻译后的折叠及加工
2.蛋白质的靶向运输
第15章 基因表达调控
学习内容：
一、概述
1．基因表达与调控的概念
2．基因表达的时空特异性
3．基因表达的方式 多级调控
4．基因表达调控的生物学意义
二、基因表达调控的基本原理
1．基因表达调控的多层次和复杂性
2．基因转录激活调节基本要素
三、原核基因表达调节
1．原核基因转录调节特点
2．原核生物转录起始调节——乳糖操纵子
3．原核生物转录终止调节——色氨酸操纵子
4．原核生物翻译水平调节
四、真核基因表达调节
1．真核基因组结构特点
2．真核基因表达调控特点
3．RNA polⅠ和polⅢ的转录调节
4．RNA polⅡ转录起始的调控
5．RNA polⅡ转录终止的调节
6．转录后水平的调节
7．翻译水平的调节
学习要求：
一、熟悉基因表达的概念，时间、空间性，基因表达方式，生物学意义。掌握基因转录激活调节的基本要素。
二、掌握原核基因操纵子的概念、结构和功能，乳糖操纵子的负性、正性、协调调节。色氨酸操纵子。熟悉阻遏蛋白的负调控，cAMP介导的CAP的正调控，转录衰减。
三、掌握真核基因调控顺式作用元件和反式作用因子的概念、种类。掌握真核转录因子结构，PIC的装配过程。熟悉真核基因组结构特点，真核基因表达调控特点。
学习要求：
一、掌握结合、转化及转导、转座、基因重组概念。
二、掌握重组DNA技术的相关概念，基本原理。掌握限制性内切酶概念及作用特点。熟悉常用载体及特点，目的基因的获取及与载体连接的方法。
三、熟悉重组体的导入受体细胞及筛选方法。基因克隆表达技术。
四、熟悉重组DNA技术在医学中应用。
第21章 常用分子生物学技术原理及其应用
学习要求：
一、掌握分子杂交与印迹技术基本原理、类型、应用。
二、掌握PCR的定义、PCR技术的工作原理及主要用途。
三、掌握基因文库、基因组DNA文库和cDNA文库的概念，了解基因文库构建
过程。
四、了解疾病相关基因的克隆与鉴定，了解基因修饰动物模型的建立及应用。
五、掌握基因芯片、蛋白质芯片的概念，了解基因芯片与蛋白质芯片的用途及在
临床疾病的诊断和新药开发筛选上的应用潜力。
学习要求：
一、掌握基因组的定义、基因组学的基本概念，了解结构基因组学、功能基因组学与比较基因组学三者研究范畴的不同及意义。
二、掌握“基因病”的基本概念，熟悉单基因病、多基因病、获得性基因病的概念。
学习要求：
一、掌握癌基因概念、病毒癌基因概念、致病机理。掌握细胞癌基因特点和分类。
二、掌握原癌基因的活化机制，原癌基因的表达产物与功用。
三、熟悉抑癌基因概念、类型和作用机理。
四、熟悉生长因子概念、分类。了解生长因子作用机理，细胞凋亡概念。
学习要求：
一、熟悉基因诊断的概念、特点。熟悉基因诊断的常用技术。了解基因诊断在医学中应用。
二、熟悉基因治疗的概念，类型。熟悉基因治疗的基本程序。了解基因治疗在医学中应用。
专题课内容：基因治疗的新进展。
广东医学院生物化学与分子生物学教研室
2007年8月修订
广东医学院
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(2007年8月修订)
(供临床医学、预防医学、口腔医学、法医学、
心理医学、麻醉、医学影像等本科专业使用)
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学时分配：理论授课总学时85学时，第一部分为生物化部分，53学时；第二部
分为分子生物学部分，32学时。
教 材：中国科学院教材建设专家委员会规划教材、全国高等医学院校规划教材《生物化学》（案例版）第一版（刘新光主编）。
第一部分 生物化学
第1章 绪 论
学习要求：
一、了解生物化学发展史
二、了解生物化学研究的主要内容
二、了解生物化学与医学的关系
第2章 蛋白质的结构与功能
学习内容：
一、蛋白质的分子组成
1．氨基酸 结构与分类
2．肽 肽键与肽链
二、蛋白质的分子结构
1．蛋白质的一级结构 概念
2．蛋白质的二级结构 α螺旋、β折叠概念
3．蛋白质的三级结构
4．蛋白质的四级结构
5．蛋白质的分类
三、蛋白质结构与功能的关系
1．蛋白质一级结构与功能的关系
2．蛋白质空间结构与功能的关系 肌红蛋白和血红蛋白分子结构，别构效应
四、蛋白质的理化性质及其分离纯化
1．蛋白质的理化性质 蛋白质的变性
2．蛋白质的分离和纯化
3．蛋白质的含量测定与纯度鉴定
4．多肽链中氨基酸序列分析
5．蛋白质空间结构测定
学习要求：
一、掌握蛋白质的基本组成单位——20种L-α-氨基酸，氨基酸的通式与结构特点。掌握氨基酸的两性解离和紫外吸收性质。掌握肽键及多肽链的连接方式，了解生物活性肽。
二、掌握蛋白质的分子结构，包括肽单元及一级、二级结构，（α-螺旋、β-折叠），三级、四级结构概念和维持键。掌握模序、结构域概念。
三、熟悉蛋白质各级结构与功能关系，熟悉血红蛋白的分子结构。血红蛋白空间结构与运氧功能关系。掌握协同效应、别构效应的概念。
四、掌握蛋白质两性电离、亲水胶体、变性、紫外吸收等性质及相关概念，熟悉蛋白质分离纯化方法和依据的性质。了解多肽链氨基酸测序的原理。
第4章 酶
学习内容：
一、概述
1．酶的概念 核酶、脱氧核酶的概念
2．酶的命名与分类
3．酶的化学本质
二、酶的分子结构与功能
1．酶的分子组成
2．酶的活性中心
三、酶促反应的特点与机制
1．酶促反应的特点 催化作用，酶的专一性
2．酶促反应的机制 酶-底物复合物
四、酶促反应动力学
1．底物浓度对反应速度的影响 Km和Vmax的概念
2．酶浓度对反应速度的影响
3．温度对反应速度的影响 最适温度
4．pH对反应速度的影响 最适pH
5．抑制剂对反应速度的影响 不可逆抑制，可逆抑制
6．激活剂对反应速度的影响
7．酶活性测定与酶活性单位
五、酶的调节
1．酶活性的调节 别构效应和协同效应，酶的共价修饰，酶原的激活
2．酶含量的调节
3．同工酶 概念
六、酶与医学关系
1．酶与疾病的关系
2．酶在医学上的其他应用
学习要求：
一、掌握酶的概念；酶的专一性及分类；酶的催化机制。掌握结合酶、辅酶与辅基的概念；熟悉结合酶中辅酶、金属离子的作用。掌握活性中心、必需基团的概念；
二、掌握酶的特异性，酶反应特点。了解酶-底物中间复合物学说。
三、掌握影响酶催化速度的因素，米氏常数Km，最大反应速度Vmax概念及意义；最适pH,最适温度；竞争性抑制剂结构作用特点；熟悉不同类型可逆抑制作用的动力学特点。
四、掌握关键酶、变构酶的概念。酶活性变构调节的机理，共价修饰的概念。熟悉协同效应的概念。掌握酶原、酶原激活的概念；同工酶的概念；熟悉酶蛋白合成诱导与阻遏概。
五、了解酶与医学的关系。
第5章 维生素与微量元素
学习内容：
一、脂溶性维生素
脂溶性维生素A、D、E、K
二、水溶性维生素
B族维生素8种、维生素C和硫辛酸
三、微量元素
微量元素铁、碘、铜、锌、轱、锰、硒、氟
学习要求：
一、掌握维生素的概念、分类。
二、掌握各种维生素的缺乏症并了解其机制。
三、掌握B族维生素与辅酶的关系及功能。
四、熟悉脂溶性维生素的来源、生理功能，了解其化学本质。
五、熟悉B族维生素的化学结构特点、性质与生理功能；熟悉维生素C的化学
结构特点、性质与生理功能；
六、掌握微量元素的定义、种类。
七、熟悉各类微量元素的需要量、功能及缺乏症。
第6章 生物氧化
学习内容：
一、生成ATP的氧化体系
1．呼吸链 电子传递链，ATP合成酶
2．氧化磷酸化 概念
3．影响氧化磷酸化的因素
4．ATP ATP循环与高能磷酸键，ATP的利用，其他高能磷酸化合物
5．通过线粒体内膜的物质转运
二、其它氧化体系
需氧脱氢酶、氧化酶、过氧化物酶体的氧化酶、
超氧化物歧化酶、微粒体氧化酶
学习要求：
一、掌握电子传递链的概念，组分，排列顺序，两条电子传递链。
二、掌握底物水平磷酸化与氧化磷酸化的概念。
掌握ATP合成偶联部位。熟悉ATP合酶结构，ATP合成偶联机理。熟悉影响氧化磷酸化的因素。
三、熟悉ATP循环，高能磷酸键类型，贮存和转移。
四、掌握NADH转运的两种穿梭机制。熟悉ATP/ADP转运。
五、熟悉过氧化物酶、SOD和加单氧酶。了解其它氧化体系酶类。
第7章 糖代谢
学习内容：
一、概述
1．糖的生理功用
2．糖的消化吸收
3．糖的代谢概况
二、糖的无氧分解
1．糖酵解的反应过程 基本途径，关键酶
2．糖酵解的调节
3．糖酵解生理意义
三、糖的有氧氧化
1．糖有氧氧化的反应过程 基本途径，关键酶，三羧酸循环的生理意义
2．糖有氧氧化生成ATP
3．有氧氧化的调节
4．巴斯德效应
四、磷酸戊糖途径
1．磷酸戊糖途径的反应过程
2．磷酸戊糖途径的调节
3．磷酸戊糖途径的生理意义
五、糖异生
1．糖异生途径
2．糖异生的调节
3．糖异生的生理意义
4．乳酸循环
六、糖原的合成与分解
1．糖原的合成代谢
2．糖原的分解代谢
3．糖原合成与分解的调节
4．糖原累积症
七、血糖及调节
1．血糖的来源和去路
2．血糖水平的调节 胰岛素，胰高血糖素，糖皮质激素调节
3．血糖水平异常
学习要求：
一、掌握糖的生理功能，消化吸收过程、部位和酶类。
二、掌握糖酵解的主要过程，关键酶，调节方式，生理意义。
三、掌握糖的有氧氧化的主要过程，关键酶，调节方式，生理意义。掌握三羧酸 循环的过程，特点，意义及调节。
四、掌握磷酸戊糖途径氧化阶段过程，NADPH和5-磷酸核糖产生的生理意义。
五、掌握糖原合成分解的基本过程，关键酶，调节方式。肌糖原和肝糖原代谢的异同。
六、掌握糖异生的概念，基本过程，生理意义；乳酸循环的概念。了解糖异生调节特点。
七、掌握血糖概念，血糖的来源去路，胰岛素对血糖的调节机理。熟悉胰高血糖素、糖皮质激素升高血糖机理。了解血糖水平异常。
专题课内容：糖尿病与物质代谢异常
第8章 脂类代谢
学习内容：
一、脂类生理功能，脂类的消化和吸收
二、不饱和脂酸的命名及分类
三、甘油三酯代谢
1．甘油三酯的合成代谢 合成部位，合成原料，合成基本途径
2．甘油三酯的分解代谢 脂肪动员，脂肪分解代谢，脂肪酸的β-氧化，酮体的生成、利用和生理意义
3．脂肪酸的合成代谢 合成部位，合成原料，合成基本过程
4．多不饱和脂肪酸的重要衍生物—前列腺素、血栓噁烷及白三烯
四、磷脂的代谢
1．甘油磷脂的代谢 甘油磷脂基本结构与分类，合成部位和合成原料
2．鞘磷脂的代谢
五、胆固醇代谢
1．胆固醇合成 部位和合成原料，胆固醇合成的调节
2．胆固醇的转化 类固醇激素生成
六．血浆脂蛋白代谢
1．血脂 组成及含量
2．血浆脂蛋白的分类、组成及结构
3．载脂蛋白 种类及其作用
4．血浆脂蛋白代谢 概况
5．血浆脂蛋白代谢异常 高脂蛋白血症
学习要求：
一、掌握脂肪消化吸收的条件，胆汁酸盐及辅脂酶的作用，乳糜微粒的形成。熟悉脂类消化吸收过程。了解脂类的分类功能。
二、掌握甘油三酯合成过程。脂肪动员的概念，限速酶及调节。掌握甘油代谢及脂肪酸β-氧化的全过程，关键酶及能量生成。
掌握酮体的概念，合成及利用的部位、过程和生理意义。
掌握脂肪酸合成的原料，关键酶及调节。必需脂肪酸的概念。熟悉脂肪合成过程。了解脂酸其它氧化的方式，不饱和脂肪酸的重要衍生物。
三、掌握磷脂的分类、甘油磷脂的合成及降解途径。了解鞘脂的分类、合成。
四、掌握胆固醇合成代谢的原料、关键酶及调节。胆固醇的转化。
五、掌握血浆脂蛋白分类及组成，载脂蛋白生理功用。四种脂蛋白的代谢概况。了解高脂蛋白血症的分型及血脂异常。
专题课内容：高脂血症分类及临床特征
第9章 氨基酸代谢
学习内容：
一、蛋白质的营养作用
1．蛋白质营养的重要性
2．蛋白质的需要量和营养价值
二、蛋白质的消化、吸收与腐败
1．蛋白质的消化
2．氨基酸的吸收
3．蛋白质的腐败作用
三、氨基酸的一般代谢
1．体内蛋白质的转换更新
2．氨基酸的脱氨基作用
3．α-酮酸的代谢
四、氨的代谢
1．体内氨的来源
2．氨的转运
3．尿素的生成
五、个别氨基酸的代谢
1．氨基酸的脱羧基作用
2．一碳单位的代谢
3．含硫氨基酸的代谢 概况
4．芳香族蛋氨酸的代谢 苯丙氨酸和酪氨酸代谢
5．支链氨基酸的代谢
学习要求：
一、掌握氮平衡及必需氨基酸的概念，熟悉蛋白质的生理功能。
二、掌握蛋白质的腐败作用及腐败产物。熟悉蛋白质消化中各种酶的作用及γ-谷氨酰基循环。
三、掌握氨基酸脱氨基作用方式：转氨基，L-谷氨酸氧化脱氨基，联合脱氨基，基本过程。熟悉α-酮酸代谢概况。
四、掌握氨的来源和去路，氨的转运过程，丙氨酸-葡萄糖循环。掌握尿素生成鸟氨酸循环的过程、部位及调节。
五、掌握氨基酸脱羧基作用，生成的生理活性物质。
六、掌握一碳单位的概念、载体及生理功能。
七、掌握活性甲基的形式。熟悉甲硫氨酸循环和肌酸合成。了解由苯丙氨酸和酪氨酸生成的生理活性物质。
专题课内容：高血氨的机理与临床。
第10章 核苷酸代谢
学习内容：
一、核酸的酶促降解
二、嘌呤核苷酸代谢
1．嘌呤核苷酸的合成代谢
2．嘌呤核苷酸的分解代谢
3．嘌呤核苷酸的代谢异常及抗代谢物
三、嘧啶核苷酸代谢
1．嘧啶核苷酸的合成代谢
2．嘧啶核苷酸的分解代谢
3．嘧啶核苷酸的代谢异常及抗代谢物
学习要求；
一、掌握嘌呤核苷酸从头合成途径：概念、原料、关键酶及过程。熟悉核苷酸生物功能、嘌呤核苷酸补救合成途径。了解核酸的消化。
二、掌握脱氧核苷酸的生成，核糖核苷酸还原酶的成分。
三、掌握嘌呤核苷酸分解代谢终产物；熟悉嘌呤核苷酸抗代谢物作用。痛风症的原因及治疗原则。
四、掌握嘧啶核苷酸从头合成途径：概念、原料、关键酶及过程。掌握脱氧胸腺嘧啶核苷酸的生成。
五、熟悉嘧啶核苷酸补救合成途径，嘧啶核苷酸抗代谢物作用。
六、熟悉核苷酸的转变关系。核苷酸合成调节的基本方式。
第11章 物质代谢的联系与调节
学习内容：
一、物质代谢的特点
二、物质代谢的相互联系
1．在能量代谢上的相互联系
2．糖、脂和蛋白质及核苷酸代谢之间的相互联系
三、组织、器官的代谢特点
四、代谢调节
1．细胞水平的代谢调节
2．激素水平的代谢调节
3．整体调节
学习要求：
一、熟悉体内物质代谢的特点。
二、掌握糖、脂肪、蛋白质三大物质在能量代谢，物质代谢间的相互影响和互相转化机制。熟悉主要组织器官的代谢特点。
三、掌握细胞水平代谢调节概念，关键酶、酶的变构调节、酶的化学修饰调节概念、生理意义和特点。熟悉饥饿和应激时机体的整体调节概况。了解酶量调节和激素水平调节概念。
第18章 血液的生物化学
学习内容：
一、血浆蛋白
1．血浆蛋白质分类与性质 来源，多态性
2．血浆蛋白质的功能
二、血液凝固（本节内容划归生理学，生化不讲。）
三、血细胞代谢
1．红细胞的代谢特点 血红蛋白的合成，成熟红细胞的代谢特点
2．白细胞的代谢
学习要求：
一、掌握血浆蛋白的功能。熟悉血浆蛋白的分类和主要性质。
三、掌握红细胞糖代谢特点。2，3-二磷酸甘油酸旁路，NADH和NADPH的功能。
四、掌握血红素合成原料、关键酶、主要过程。熟悉血红素合成调节，白细胞的代谢。
第19章 肝的生物化学
学习内容：
一、肝在物质代谢中的作用
1．肝在糖代谢中的作用
2．肝在脂类代谢中的作用
3．肝在蛋白质代谢中的作用
4．肝在维生素代谢中的作用
5．肝在激素代谢中的作用
二、肝的生物转化作用
1．生物转化的概念
2．生物转化反应的类型
3．影响生物转化作用的因素
三、胆汁和胆汁酸盐
1．胆汁
2．胆汁酸的代谢与功能 生成及生理作用
四、胆色素的代谢与黄疸
1．胆红素的生成
2．胆红素在血液中的转运
2．胆红素在肝细胞内的代谢
3．胆红素在肠中的转变 胆色素的肠肝循环
4．血清胆红素与黄疸
学习要求：
一、掌握肝脏在糖、脂类和蛋白质代谢中重要作用。熟悉肝在维生素、激素代谢中的作用。
二、掌握生物转化作用的概念。掌握肝生物转化反应的类型，加单氧酶系组成、作用，结合反应的种类，结合基团活性供体、酶类。熟悉影响生物转化因素。
三、掌握胆汁酸分类，初级胆汁酸合成，胆汁酸肠肝循环。了解胆汁酸功能。
四、掌握胆色素生成、转运过程。掌握胆红素在肝脏转变。掌握胆红素肠道中变化，胆色素肠肝循环，游离胆红素与结合胆红素。熟悉黄疸的概念，各型黄疸的病因及临床特征。
第16章 细胞信号转导
学习内容：
一、信息物质
1．细胞间信息物质
2．细胞内信息分子
二、受体
1．受体的概念与分类
2．受体的一般结构及功能
3．受体作用的特点
4．受体活性的调节
三、信息的转导途径
1．膜受体介导的信息转导 蛋白激酶A通路，蛋白激酶G通路，酪氨酸蛋白激酶通路，蛋白激酶C通路
2．胞内受体介导的信息转导
四、信息转导途径的相互交互联系
五、信息转导异常与疾病
1．信息转导障碍与疾病发生
2．受体病
学习要求：
一、信息物质 熟悉细胞间信息物质的概念，了解细胞间信息物质的分类及其特点。熟悉细胞内信息物质、第二信息的概念。
二、受体 掌握受体的概念及其分类、化学本质。 熟悉受体与配体作用的特点。了解受体活性的调节作用。
三、信息的传递途径 掌握信息传递进入细胞内的两种传递方式（膜受体介导的信息传递和细胞内受体介导的信息传递）。 熟悉细胞膜受体介导的 5 条信息传递途径的大致过程，包括蛋白激酶A通路，蛋白激酶G通路，酪氨酸蛋白激酶通路，蛋白激酶C通路。了解细胞内受体介导的信息传递途径。
四、信息传递途径的交互联系 了解信息传递的交互联系特点。
五、信息传递与疾病 了解信息传递的异常与疾病的关系。
专题课内容：细胞因子的信号转导途径。
第二部分 分子生物学
第3章 核酸的结构与功能
学习内容：
一．核酸的化学组成及一级结构 基本组成单位——核苷酸
1．核苷酸 碱基成分，戊糖与核苷，结构与命名
2．核酸的一级结构 寡核苷酸和核酸（DNA和RNA）
二、DNA的空间结构与功能
1．DNA的二级结构——双螺旋结构模型 DNA碱基组成规律
2．DNA的超螺旋结构及其在染色质中的组装
3．DNA的功能
三、RNA的结构与功能
1．信使RNA的结构与功能 遗传密码
2．转运RNA的结构与功能
3．核糖体RNA的结构与功能
4．其它小分子RNA及RNA组学
四、核酸的理化性质、变性和复性及其应用
1．核酸的一般理化性质
2．DNA的变性
3．DNA的复性与分子杂交 核酸探针
五、核酸的分离与纯化
1．核酸分离与纯化的一般原则
2．核酸的分离与纯化
3．核酸含量测定与纯度鉴定
4．核酸序列分析（DNA自动测序） 化学裂解法，DNA链末端合成终止法
六、核酸酶
学习要求：
一、掌握核苷酸分子组成及结构，DNA、RNA组成的异同。
二、掌握核酸（DNA、RNA）的一级结构，连接键。
三、掌握DNA双螺旋结构模式的要点，DNA的超螺旋结构和功能。
四、掌握tRNA、mRNA、rRNA的组成、结构特点。
五、熟悉以下概念：融解温度、增色效应、DNA复性、核酸分子杂交。
六、熟悉核酸序列分析技术原理。
七、熟悉核酸酶的种类及其功能。
专题课内容：原核生物与真核生物基因组特点。
第12章 DNA的生物合成（复制）
学习内容：
一、复制的基本规律
1．半保留复制 实验依据和意义
2．双向复制
3．复制的半不连续性
二、DNA复制的酶学和拓扑学变化
1．复制的化学反应
2．DNA聚合酶
3．复制保真性的酶学依据
4．复制中的解链和DNA分子拓扑学变化
5．DNA连接酶
三、DNA生物合成过程
1．原核生物的DNA生物合成
2．真核生物的DNA生物合成
四、逆转录和其他复制方式
1．逆转录病毒和逆转录酶
2．逆转录过程
3．逆转录研究的意义
4．滚环复制和D环复制
五、DNA损伤（突变）与修复
1．突变的意义
2．引发突变的因素
3．突变的分子改变类型
4．DNA损伤的修复
学习要求：
一、掌握中心法则、基因表达、半保留复制的概念。
二、掌握参与DNA复制的主要物质及其作用机理。掌握DNA聚合酶作用特点，原核生物和真核生物DNA聚合酶的异同。掌握拓补异构酶、引物酶作用。熟悉DNA复制的方向性、保真性。熟悉连接酶作用机理。
三、掌握DNA复制过程及各阶段的特点。掌握端粒和端粒酶概念及作用。熟悉复制起始和冈崎片段、引发体、负超螺旋概念，形成。了解滚环复制过程。
四、掌握逆转录概念、作用过程。掌握逆转录酶作用特点、生物学意义及应用。熟悉滚环复制和D环复制方式。
五、掌握突变概念，DNA损伤的类型，切除修复的基本原理；熟悉突变的意义、引发因素。熟悉光修复、SOS修复及重组修复的概念。
专题课内容：端粒与端粒酶。
第13章 RNA的生物合成（转录）
学习内容：
一、转录的模板和酶
1．转录模板
2．RNA聚合酶
3．RNA聚合酶与模板的辨认结合
二、转录过程
1．原核生物的转录过程
2．真核生物的转录过程
三、RNA的转录后修饰
1．真核生物新生mRNA的剪接和修饰
2．tRNA的转录后加工
3．rRNA的转录后加工
4．核酶
5．小RNA干扰现象
四、转录和复制的比较
学习要求：
一、掌握转录的概念，不对称转录、模板链、编码链。掌握原核生物RNA聚合酶全酶，核心酶的组成和作用。掌握真核生物RNA聚合酶的主要类型和产物。
二、掌握RNA聚合酶与模板辨认结合。掌握原核转录起始。熟悉真核转录因子，转录前起始复合物。熟悉延长与原核两类转录终止过程。
三、掌握真核基因的断裂基因、内含子、外显子的概念。掌握mRNA、tRNA转录后的加工方式。熟悉内含子剪接机制，rRNA的加工过程，核酶结构、作用特点。
四、熟悉核酶的概念，结构、作用特点。
五、掌握复制与转录的异同。
专题课内容：内含子与RNA的剪接，mRNA的编辑。
第14章 蛋白质的生物合成（翻译）
学习内容：
一、蛋白质生物合成体系
1．mRNA是蛋白质合成的模板 遗传密码
2．核蛋白体是蛋白质合成的场所
3．tRNA是蛋白质合成的搬运工具
二、蛋白质生物合成过程
1．翻译的起始
2．肽链的延长
3．翻译的终止
三、翻译后加工及蛋白质运输
1．新生肽链的折叠
2．一级结构的修饰
3．空间结构的修饰
4．蛋白质的靶向输送
四、蛋白质生物合成的干扰和抑制
1．毒素类蛋白质合成阻断剂
2．抗生素类阻断剂
3．其他蛋白质合成阻断剂
学习要求：
一、掌握翻译的概念及参加蛋白质生物合成的物质，mRNA、tRNA及核糖体的结构和翻译中作用，氨基酰- tRNA的生成。熟悉遗传密码的特点。
二、掌握原核及真核生物翻译的基本过程，起始阶段，延长阶段的三个步骤：注册，成肽，转位，终止阶段。熟悉起始因子、延长因子和释放因子的种类和作用。掌握原核、真核翻译过程异同。
三、掌握多聚核糖体的概念、意义。掌握翻译后加工的概念及加工方式。熟悉高级结构修饰，一级结构修饰。熟悉蛋白质合成后靶向输送。
四、熟悉常用抗生素等物质抑制翻译的机理。
专题课内容：1.蛋白质合成中翻译后的折叠及加工
2.蛋白质的靶向运输
第15章 基因表达调控
学习内容：
一、概述
1．基因表达与调控的概念
2．基因表达的时空特异性
3．基因表达的方式 多级调控
4．基因表达调控的生物学意义
二、基因表达调控的基本原理
1．基因表达调控的多层次和复杂性
2．基因转录激活调节基本要素
三、原核基因表达调节
1．原核基因转录调节特点
2．原核生物转录起始调节——乳糖操纵子
3．原核生物转录终止调节——色氨酸操纵子
4．原核生物翻译水平调节
四、真核基因表达调节
1．真核基因组结构特点
2．真核基因表达调控特点
3．RNA polⅠ和polⅢ的转录调节
4．RNA polⅡ转录起始的调控
5．RNA polⅡ转录终止的调节
6．转录后水平的调节
7．翻译水平的调节
学习要求：
一、熟悉基因表达的概念，时间、空间性，基因表达方式，生物学意义。掌握基因转录激活调节的基本要素。
二、掌握原核基因操纵子的概念、结构和功能，乳糖操纵子的负性、正性、协调调节。色氨酸操纵子。熟悉阻遏蛋白的负调控，cAMP介导的CAP的正调控，转录衰减。
三、掌握真核基因调控顺式作用元件和反式作用因子的概念、种类。掌握真核转录因子结构，PIC的装配过程。熟悉真核基因组结构特点，真核基因表达调控特点。
学习要求：
一、掌握结合、转化及转导、转座、基因重组概念。
二、掌握重组DNA技术的相关概念，基本原理。掌握限制性内切酶概念及作用特点。熟悉常用载体及特点，目的基因的获取及与载体连接的方法。
三、熟悉重组体的导入受体细胞及筛选方法。基因克隆表达技术。
四、熟悉重组DNA技术在医学中应用。
第21章 常用分子生物学技术原理及其应用
学习要求：
一、掌握分子杂交与印迹技术基本原理、类型、应用。
二、掌握PCR的定义、PCR技术的工作原理及主要用途。
三、掌握基因文库、基因组DNA文库和cDNA文库的概念，了解基因文库构建
过程。
四、了解疾病相关基因的克隆与鉴定，了解基因修饰动物模型的建立及应用。
五、掌握基因芯片、蛋白质芯片的概念，了解基因芯片与蛋白质芯片的用途及在
临床疾病的诊断和新药开发筛选上的应用潜力。
学习要求：
一、掌握基因组的定义、基因组学的基本概念，了解结构基因组学、功能基因组学与比较基因组学三者研究范畴的不同及意义。
二、掌握“基因病”的基本概念，熟悉单基因病、多基因病、获得性基因病的概念。
学习要求：
一、掌握癌基因概念、病毒癌基因概念、致病机理。掌握细胞癌基因特点和分类。
二、掌握原癌基因的活化机制，原癌基因的表达产物与功用。
三、熟悉抑癌基因概念、类型和作用机理。
四、熟悉生长因子概念、分类。了解生长因子作用机理，细胞凋亡概念。
学习要求：
一、熟悉基因诊断的概念、特点。熟悉基因诊断的常用技术。了解基因诊断在医学中应用。
二、熟悉基因治疗的概念，类型。熟悉基因治疗的基本程序。了解基因治疗在医学中应用。
专题课内容：基因治疗的新进展。
广东医学院生物化学与分子生物学教研室
2007年8月修订