第二章 蛋白质的结构与功能 课后习题
一、名词解释：
蛋白质等电点，蛋白质的变性与复性，兼性离子，肽键，蛋白质的一、二、三、四级结构，结构域，变构效应，凝胶过滤，SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳，镰刀状细胞贫血病，协同效应。
二、填空题：
1、维持蛋白质稳定的两种共价键是（肽键、二硫键），非共价键是（氢键、离子键、疏水相互作用、范德华力）。
2、维持蛋白质亲水胶体稳定的因素是（水化层）和（表面电荷）。
3、血红蛋白与氧的结合是通过（协同）效应实现的，由组织产生的CO2扩散到细胞，影响血红蛋白与氧的亲和力，这称为（变构）效应。
4、氨基酸在pI 时，主要以（兼性）离子存在，当ph>pI时，大部分以（阴）离子形式存在，当ph
5、引起蛋白质折叠的主要动力是（疏水相互作用）。
6、在20种氨基酸中，酸性氨基酸有（Asp 、Glu ）两种，具有羟基的氨基酸有（Ser ）、(Tyr)和（Thr ），能形成二硫键的氨基酸是（Cys ）。
7、蛋白质中（Phe ）、（Tyr ）、和（Trp ）三中氨基酸具有紫外吸收特性，因此，蛋白质在280nm 处有最大吸收。
8、α-螺旋结构是由同一肽链的（C=O）和（NH ）间的（氢键）维持的，螺距为（0.54nm ），每圈螺旋含（3.6）个氨基酸残基，天然蛋白质分子中的α-螺旋大都为（右）手螺旋。
9、蛋白质的一级结构是指（氨基酸）在蛋白质多肽链中的（排列顺序）。
10、蛋白质变性主要是因为破坏了维持其空间构象的各种（次级）键，使天然蛋白质原有的（物理化学）与（生物学）性质改变。
11、肌红蛋白分子中含有（Fe ）离子，该离子的化合价为（+2）。
12、鉴定蛋白质多肽链氨基末端的常用方法有（DNFB 法）和（Edman 降解法）。
13、依据蛋白质所带电荷、相对分子量及构象分离蛋白质的方法是（电泳）。
14、蛋白质的（胶体）性质能够使其在细胞中保持相对稳定。
15、除去蛋白质样品中盐分的方法是（透析）和（超滤）。
三、简答题：
1、举例说明蛋白质的结构与其生物功能的关系。
2、简述蛋白质变性的因素。
3、维持蛋白质结构的作用力有哪些？
4、如何测定蛋白质的氨基酸序列？
5、蛋白质α-螺旋、β-折叠、β-转角的结构特点。 6、20种氨基酸的三字符号缩写。
7、举例说明一级结构与空间结构的关系。
8、蛋白质含量测定方法有哪些？简述其原理。
第二章 蛋白质的结构与功能 课后习题
一、名词解释：
蛋白质等电点，蛋白质的变性与复性，兼性离子，肽键，蛋白质的一、二、三、四级结构，结构域，变构效应，凝胶过滤，SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳，镰刀状细胞贫血病，协同效应。
二、填空题：
1、维持蛋白质稳定的两种共价键是（肽键、二硫键），非共价键是（氢键、离子键、疏水相互作用、范德华力）。
2、维持蛋白质亲水胶体稳定的因素是（水化层）和（表面电荷）。
3、血红蛋白与氧的结合是通过（协同）效应实现的，由组织产生的CO2扩散到细胞，影响血红蛋白与氧的亲和力，这称为（变构）效应。
4、氨基酸在pI 时，主要以（兼性）离子存在，当ph>pI时，大部分以（阴）离子形式存在，当ph
5、引起蛋白质折叠的主要动力是（疏水相互作用）。
6、在20种氨基酸中，酸性氨基酸有（Asp 、Glu ）两种，具有羟基的氨基酸有（Ser ）、(Tyr)和（Thr ），能形成二硫键的氨基酸是（Cys ）。
7、蛋白质中（Phe ）、（Tyr ）、和（Trp ）三中氨基酸具有紫外吸收特性，因此，蛋白质在280nm 处有最大吸收。
8、α-螺旋结构是由同一肽链的（C=O）和（NH ）间的（氢键）维持的，螺距为（0.54nm ），每圈螺旋含（3.6）个氨基酸残基，天然蛋白质分子中的α-螺旋大都为（右）手螺旋。
9、蛋白质的一级结构是指（氨基酸）在蛋白质多肽链中的（排列顺序）。
10、蛋白质变性主要是因为破坏了维持其空间构象的各种（次级）键，使天然蛋白质原有的（物理化学）与（生物学）性质改变。
11、肌红蛋白分子中含有（Fe ）离子，该离子的化合价为（+2）。
12、鉴定蛋白质多肽链氨基末端的常用方法有（DNFB 法）和（Edman 降解法）。
13、依据蛋白质所带电荷、相对分子量及构象分离蛋白质的方法是（电泳）。
14、蛋白质的（胶体）性质能够使其在细胞中保持相对稳定。
15、除去蛋白质样品中盐分的方法是（透析）和（超滤）。
三、简答题：
1、举例说明蛋白质的结构与其生物功能的关系。
2、简述蛋白质变性的因素。
3、维持蛋白质结构的作用力有哪些？
4、如何测定蛋白质的氨基酸序列？
5、蛋白质α-螺旋、β-折叠、β-转角的结构特点。 6、20种氨基酸的三字符号缩写。
7、举例说明一级结构与空间结构的关系。
8、蛋白质含量测定方法有哪些？简述其原理。